당펩타이드

''당펩타이드''({{llang|en|glycopeptide}})는 펩타이드를 구성하는 [[아미노산]] [[잔기]]의 [[곁사슬]]에 [[공유 결합]]되어 있는 [[탄수화물]] [[부분 (화학)|부분]]([[글리칸]])을 포함하고 있는 [[펩타이드]]이다. 지난 수십 년 동안 세포 표면의 글리칸([[막단백질]] 또는 [[지질 (생물학)|지질]]에 부착됨)과 [[단백질]]에 결합된 글리칸([[당단백질]])이 [[생물학]]에서 중요한 역할을 한다는 사실이 밝혀졌다. 예를 들어 이러한 구조는 [[수정 (생물학)|수정]], [[면역계]], 뇌 발달, 내분비계의 형태를 취하지만 GlcNAc-α-Asn 및 Glc-Asn과 같은 보다 일반적이지 않은 구조적 결합도 관찰되었다. 단백질 접힘 및 세포부착 기능 외에도 단백질의 'N'-결합 글리칸은 단백질의 기능을 조절할 수 있으며 경우에 따라서는 온-오프 스위치 역할을 할 수 있다. == 당펩타이드의 합성 == 당펩타이드를 합성하기 위한 몇 가지 방법들이 문헌으로 보고되어 있다. 이러한 방법들 중 가장 일반적인 방법은 다음과 같다. === 고체상 펩타이드 합성 === 고체상 펩타이드 합성(SPPS)에서 당펩타이드 합성을 위한 두 가지 방식으로 선형 어셈블리 및 수렴 어셈블리가 있다. 선형 어셈블리는 빌딩 블록을 합성한 다음 고체상 펩타이드 합성을 이용하여 빌딩 블록을 함께 부착시킨다. 고체상 펩타이드 합성의 개요가 아래에 그림으로 설명되어 있다. 아래의 그림과 같이 [[단당류]] 아미노산 빌딩 블록의 합성을 위한 몇 가지 방법이 있다. 단당류 아미노산 빌딩 블록이 펩타이드 결합 조건, 아민 탈보호 조건 및 수지 절단에 대해 안정적이다. 선형 어셈블리는 문헌에 많은 예시들이 있으며 당펩타이드 합성을 위한 대중적인 방식이다. 수렴 어셈블리 방식에서 펩타이드 사슬과 글리칸 잔기는 먼저 별도로 합성된다. 그런 다음 글리칸은 펩타이드 사슬의 특정 잔기로 글리코실화된다. 이 방식은 [[글리코실화]] 단계에서의 낮은 반응 수율로 인해 선형 어셈블리에 비해 대중적이지 않다. 당펩타이드 라이브러리를 생성하는 또 다른 방식은 Glyco-SPOT 합성 기술을 사용하는 것이다. 이 기술은 기존의 SPOT 합성 방법을 확장한 것이다. 이 방법에서 당펩타이드 라이브러리는 고체상 역할을 하는 [[셀룰로스]] 표면(예: 여과지)에서 생성된다. 당펩타이드는 FMOC 보호 아미노산을 발견하여 생성되어 매우 적은 양의 아미노산을 사용하여 마이크로그램(나노몰) 스케일로 합성을 수행할 수 있다. 이 기술의 스케일은 펩타이드 당 더 적은 양의 아미노산을 사용하여 스크리닝을 위한 라이브러리를 만드는 데 유리할 수 있다. 그러나 더 많은 양의 당펩타이드를 생산하려면 전통적인 수지 기반의 고체상 기술이 더 나을 수 있다. === 천연 화학적 라이게이션 === 천연 화학적 라이게이션(NCL)은 당펩타이드 절편의 선형 커플링을 기반으로 하는 수렴 합성 방법이다. 이 기술은 아래의 그림과 같이 한 펩타이드 절편의 [[N 말단|N-말단]] [[시스테인]] 잔기와 다른 펩타이드 절편의 [[C 말단|C-말단]] 싸이오에스터 사이의 [[화학선택성]] 반응을 사용한다. 표준적인 고체상 펩타이드 합성(아미노산 잔기가 50개로 제한됨)과는 달리 천연 화학적 라이게이션은 큰 당펩타이드를 합성할 수 있다. 그러나 이러한 방법은 자연에서 드문 아미노산 잔기인 [[N 말단|N-말단]]에 시스테인 잔기가 필요하다는 사실에 의해 제한된다. == 각주 == == 더 읽을거리 ==